Лигаза (лат. ligāre — сшивать, соединять) — фермент, катализирующий соединение двух молекул с образованием новой химической связи (лигирование[1][2]). При этом обычно происходит отщепление (гидролиз) небольшой химической группы от одной из молекул.
Лигазы относятся к классу ферментов EC 6.
В молекулярной биологии лигазы подкласса 6.5 классифицируют на РНК-лигазы и ДНК-лигазы.
Содержание |
ДНК-лигазы — ферменты (EC 6.5.1.1), катализирующие ковалентное сшивание цепей ДНК в дуплексе при репликации, репарации и рекомбинации. Они образуют фосфодиэфирные мостики между 5'-фосфорильной и 3'-гидроксильной группами соседних дезоксинуклеотидов в местах разрыва ДНК или между двумя молекулами ДНК. Для образования этих мостиков лигазы используют энергию гидролиза пирофосфорильной связи АТФ. Один из самых распространённых коммерчески доступных ферментов — ДНК-лигаза бактериофага Т4.
У млекопитающих классифицируют три основных типа ДНК-лигаз.
Ранее выделяли ещё один тип лигаз - ДНК-лигазу II, которая позднее была признана артефактом выделения белков, а именно продуктом протеолиза ДНК-лигазы III[4].
Репликация ДНК | |
---|---|
Точка начала репликации, Ori, Репликон - DNA clamp - Фрагменты Оказаки - Репликационная вилка (Отстающая и лидирующая цепи) - Белки, связывающие одноцепочечную ДНК - Праймер - Процессивность - Фрагмент Кленова | |
Пререпликационный комплекс: Хеликазы (dnaA, dnaB, T7) - Праймаза (dnaG) - Холофермент ДНК-полимеразы III (dnaQ) | |
ДНК лигаза - Теломераза - Топоизомераза |
Это заготовка статьи по биохимии. Вы можете помочь проекту, исправив и дополнив её. |
Лигаза.